Որն է գործառույթը enzyme սպիտակուցային. Որ ֆերմենտային ֆունկցիան սպիտակուցներ: օրինակները

Մեր մարմնի աշխատանքը չափազանց բարդ գործընթաց է, ներգրավելով միլիոնավոր բջիջներ, հազարավոր շատ բազմազան նյութեր: Բայց կա մի տարածք, որը լիովին կախված է հատուկ սպիտակուցներից, առանց որի մարդու կյանքի կամ կենդանու կյանքը բացարձակապես անհնար կլինի: Երբ դուք հավանաբար գուշակեցիք, մենք հիմա խոսում ենք ֆերմենտների մասին:

Այսօր մենք քննարկելու ենք սպիտակուցների ֆերմենտային ֆունկցիան: Սա կենսաքիմիայի կարեւոր ոլորտ է:

Քանի որ այդ նյութերի հիմքը հիմնականում սպիտակուցներ են, նրանք կարող են համարվել դրանք: Անհրաժեշտ է իմանալ, որ առաջին անգամ ֆերմենտները հայտնաբերվել են դեռեւս 19-րդ դարի 30-ական թվականներին, սակայն գիտնականներին ավելի քան մեկ դար վերցրեց, որպեսզի նրանց համար ավելի քիչ թե համապարփակ հասկացություն լինի: Այսպիսով, ինչ ֆունկցիա է պարունակում սպիտակուցը: Այս մասին, ինչպես նաեւ դրանց կառուցվածքը եւ ռեակցիաների օրինակներ դուք կսովորեք մեր հոդվածից:

Պետք է հասկանալ, որ ոչ բոլոր սպիտակուցները կարող են լինել ֆերմենտ, նույնիսկ տեսականորեն: Միայն գլոբուլինային սպիտակուցները կարող են կատալիտիկ ակտիվություն ցուցաբերել այլ օրգանական միացությունների նկատմամբ: Այս դասի բոլոր բնական միացությունների պես, ֆերմենտները բաղկացած են ամինաթթուների մնացորդներից: Հիշեք, որ սպիտակուցների ֆերմենտային ֆունկցիան (օրինակները հոդվածում կլինեն) կարող են կատարվել միայն նրանցից, որոնց մոլի զանգվածը 5000-ից ոչ պակաս է:

Ինչ է ֆերմենտը, ժամանակակից սահմանումները

Ֆերմենտները կենսաբանական ծագման կատալիզատորներ են : Նրանք ունեն ռեակցիաների արագացման ունակություն, կապված ռեակցիայի մեջ ներգրավված երկու ռեակտիվների (substrates) միջեւ: Կարելի է ասել, որ սպիտակուցների ֆերմենտային ֆունկցիան որոշակի կենսաքիմիական ռեակցիաների կատալիզի գործընթաց է, որը բնորոշ է միայն կենդանի օրգանիզմին: Միայն լաբորատորիայում կարող են վերարտադրվել միայն դրանց մի փոքր մասը:

Պետք է նշել, որ վերջին տարիներին այս ուղղությամբ որոշակի առաջընթաց է գրանցվել: Գիտնականները աստիճանաբար մոտենում են արհեստական ֆերմենտների ստեղծմանը, որոնք կարող են օգտագործվել ոչ միայն ազգային տնտեսության, այլեւ բժշկության համար: Զարգանում են ֆերմենտներ, որոնք կարող են արդյունավետորեն քայքայել քաղցկեղի առաջացման փոքր տարածքներ:

Ռեակցիայի մեջ անմիջականորեն ներգրավվում են ֆերմենտի որոշ հատվածներ:

Նշենք, որ նյութի հետ շփումը չի ներառում ֆերմենտի ամբողջ մարմինը, այլ միայն նրա փոքր տարածքը, որը կոչվում է ակտիվ կենտրոն: Սա նրանց հիմնական սեփականությունն է, կոմպլեմենտարությունը: Այս հայեցակարգը ենթադրում է, որ ֆերմենտը իդեալականորեն համապատասխանում է ձեւի եւ ֆիզիկաքիմիական հատկություններին: Կարելի է ասել, որ այս դեպքում սպիտակուցային-ֆերմենտների ֆունկցիան հետեւյալն է.

• Նրանց ջրաղացը դուրս է գալիս մակերեւույթից:
• Կա որոշակի դեֆորմացիա (բեւեռացում, օրինակ):
• Դրանից հետո նրանք գտնվում են հատուկ ձեւով տարածության մեջ, միաժամանակ մոտենում են միմյանց:

Այդ գործոնները, որոնք հանգեցնում են ռեակցիայի արագացմանը: Եվ հիմա եկեք մի համադրենք ֆերմենտների եւ անօրգանական կատալիզատորների միջեւ:

Ինչպես տեսնում եք, սպիտակուցների ֆերմենտային ֆունկցիան ենթադրում է առանձնահատկություն: Մենք նաեւ ավելացնում ենք, որ այդ սպիտակուցներից շատերն ունեն նաեւ կոնկրետ առանձնահատկություն: Պարզապես, մարդկային ֆերմենտները հավանական չէ, որ հարմար լինեն գվինեա խոզերի համար:

Կարեւոր տեղեկություններ ֆերմենտների կառուցվածքի մասին

Այս միացությունների կառուցվածքում անմիջապես տարբերվում են երեք մակարդակ: Հիմնական կառուցվածքը կարող է հայտնաբերվել ֆերմենտների մի մասնիկ ունեցող ամինաթթուների մնացորդներով: Քանի որ սպիտակուցների ֆերմենտային ֆունկցիան, որի օրինակները մենք բազմիցս մեջբերում ենք այս հոդվածում, կարող է իրականացվել միայն միացությունների որոշակի կատեգորիաների կողմից, բավականին իրատեսական է դրանք ճշգրտորեն որոշելու համար:

Ինչ վերաբերում է միջնակարգ մակարդակին, ապա անդամակցությունը որոշվում է լրացուցիչ տեսակի պարտատոմսերով, որոնք կարող են առաջանալ այդ amino թթուների մնացորդների միջեւ: Այս պարտատոմսերը ջրածին են, էլեկտրաստատիկ, հիդրոֆոբիկ եւ վան դեր Վաալ փոխազդեցություններ: Սթրեսի հետեւանքով, որ այդ պարտատոմսերը առաջացնում են, ֆերմենտի տարբեր մասերում ձեւավորվում են α- սաղարթները, օղակները եւ β-շերտերը:

Երրորդական կառուցվածքը հայտնվում է պոլիպեպտիդների շղթայի համեմատաբար մեծ հատվածների արդյունքում, որոնք պարզապես ծալվում են: Արդյունքում ստանդարտները կոչվում են տիրույթներ: Վերջապես, այս կառույցի վերջնական ձեւավորումը տեղի է ունենում միայն տարբեր տիրույթների միջեւ կայուն փոխգործակցության հաստատումից հետո: Պետք է հիշել, որ տիրույթների ձեւավորումը տեղի է ունենում բացարձակ անկախ կարգով:

Դոմենների որոշ հատկանիշներ

Սովորաբար, կազմված պոլիպեպտիդային շղթան բաղկացած է մոտ 150 ամինաթթուների մնացորդներից: Երբ տիրույթները փոխազդում են միմյանց հետ, ձեւավորվում է գլոբուլ: Քանի որ ֆերմենտային ֆունկցիան իրականացնում է ակտիվ կենտրոնները `հիմնվելով դրանց վրա, պետք է հասկանալ այդ գործընթացի կարեւորությունը:

Դոմենն ինքնին տարբերվում է նրանով, որ նրա ամինաթթուների մնացորդների միջեւ առկա են բազմաթիվ փոխազդեցություններ: Նրանց թիվը շատ ավելի մեծ է, քան նրանց տիրույթների միջեւ տեղի ունեցած ռեակցիաները: Այսպիսով, նրանց միջեւ խոռոչները համեմատաբար «խոցելի» են տարբեր օրգանական լուծիչների գործողությունների համար: Նրանց ծավալը կազմում է 20-30 խորանարդ ճառագայթների կարգ, որոնք կարող են տեղավորել մի քանի մոլեկուլներ: Տարբեր տիրույթները հաճախ ունենում են միանգամայն եզակի տարածական կառուցվածք, որը կապված է բոլորովին այլ գործառույթների կատարման հետ:

Ակտիվ կենտրոններ

Որպես կանոն, ակտիվ կենտրոնները գտնվում են խիստ տիրույթների միջեւ: Հետեւաբար, նրանցից յուրաքանչյուրը շատ կարեւոր դեր է կատարում ռեակցիայի ընթացքում: Դոմենների այս կազմակերպման շնորհիվ հայտնաբերվում են ֆերմենտի այս շրջանի զգալի ճկունություն եւ շարժունակություն: Սա չափազանց կարեւոր է, քանի որ ֆերմենտային ֆունկցիան կատարվում է միայն այն միացությունների կողմից, որոնք կարող են համապատասխանաբար փոխել իրենց տարածական դիրքը:

Պոլիպեպտիդի կապի երկարության միջեւ ֆերմենտի մարմնում եւ բարդ ֆունկցիաների կատարման եղանակով կա ուղղակի հարաբերություններ: Դերի բարդացումը հասնում է ինչպես ակտիվ կատալիզացիայի կենտրոնի ստեղծման, այնպես էլ բոլորովին նոր տիրույթների ձեւավորման միջոցով:

Որոշ ֆերմենտային սպիտակուցներ (օրինակ, լյոսոզիմ եւ glycogen ֆոսֆորլազ) կարող են շատ տարբեր լինել իրենց չափերով (համապատասխանաբար, 129 եւ 842 ամինաթթուների մնացորդներ), չնայած նրանք կատալիզացնում են նույն տեսակի քիմիական պարտատոմսերի քայքայիչ արձագանքը: Տարբերությունն այն է, որ առավել զանգվածային եւ ավելի մեծ ֆերմենտները կարող են ավելի լավ վերահսկել իրենց դիրքերը տիեզերքում, ինչը ապահովում է ավելի մեծ կայունություն եւ ռեակցիայի արագություն:

Ֆերմենտների հիմնական դասակարգումը

Ներկայումս ներկայումս ստանդարտ դասակարգումը տարածված է եւ լայն տարածում է ողջ աշխարհում: Նրա խոսքերով, վեց հիմնական դասը առանձնանում է համապատասխան ենթադասերի հետ: Մենք հաշվի կառնենք միայն հիմնականը: Այստեղ են `

1. Oxidoreductases: Այս դեպքում սպիտակուցային ֆերմենտների ֆունկցիան օքսիդացման նվազեցման ռեակցիաների խթանումն է:

2. Փոխանցում: Կարող է իրականացնել հետեւյալ խմբերի ստորին հատվածների միջեւ փոխանցումը.

• Մեկ ածխածնի մնացորդներ:
• Ալդեհիդների մնացորդները, ինչպես նաեւ ketones:
• Ասկիլ եւ գլիկոզիլային բաղադրիչներ:
• Ալկիլ (որպես բացառություն չի կարող կրել CH3) մնացորդները:
• Ազոտային հիմքեր:
• Ֆոսֆոր պարունակող խմբեր:

3. Հիդրոլազներ: Այս պարագայում սպիտակուցների ֆերմենտային ֆունկցիայի արժեքը բաղկացած է հետեւյալ տեսակի միացությունների պառակտմամբ.

• Էսթեր.
• Glycosides- ը:
• Ethers, ինչպես նաեւ thioethers.
• Պեպտիդային տիպի պարտատոմսեր:
• CN տիպի հղումներ (բացառությամբ բոլոր նույն պեպտիդների):

Լիզեսը: Նրանք ունակ են խնայել խմբերը, կրկնակի պարտատոմսի հետագա ձեւավորմամբ: Բացի այդ, կարող են իրականացվել նաեւ հակառակ գործընթացը `միանալով առանձին խմբերի` կրկնակի պարտատոմսեր:

5. Isomerases. Այս դեպքում սպիտակուցների ֆերմենտային ֆունկցիան հանդիսանում է բարդ իզոմերային ռեակցիաների կատալիզը: Այս խումբը ներառում է հետեւյալ ֆերմենտները.

• Ռազեմազները, էպիմերազները:
• Cisstransisomerase:
• Ինտրամոլեկուլային օքսիդորդրակտատներ:
• Ինտերպոլեկուլյար փոխանցումներ:
• Միջամտային լյասսներ:

6. Լիգաներ (այլապես հայտնի են որպես synthetases): Ծառայում է որոշակի պարտատոմսերի միաժամանակ ձեւավորմամբ ATP- ի բաժանման համար:

Հեշտ է տեսնել, որ սպիտակուցների ֆերմենտային ֆունկցիան աննկարագրելիորեն կարեւոր է, քանի որ որոշ չափով վերահսկում են գրեթե բոլոր ռեակցիաները, որոնք տեղի են ունենում ձեր մարմնում յուրաքանչյուր երկրորդ անգամ:

Ինչ է մնում ֆերմենտի հետ փոխազդեցության արդյունքում:

Հաճախ ֆերմենտը գլոբալ ծագում ունեցող սպիտակուց է, որի ակտիվ կենտրոնը ներկայացնում է ամինաթթուների մնացորդները: Բոլոր մյուս դեպքերում կենտրոնը ներառում է ամուր կապված պրոթեզային խումբ կամ կոֆենեզ (ATP, օրինակ), որի կապը շատ ավելի թույլ է: Ամբողջ կատալիզատորը կոչվում է հոլոենզիմ, եւ նրա մնացորդը, որը ձեւավորվում է ATP- ի հեռացումից հետո, apoenzyme է:

Այսպիսով, ըստ այս հատկանիշի, ֆերմենտները բաժանվում են հետեւյալ խմբերի.

• Պարզ հիդրոդոլներ, լյազներ եւ իզոմերազներ, որոնք չեն պարունակում կոֆենիմի հիմք:
• Սպիտակուցային ֆերմենտներ (օրինակ `որոշ տրանսամինազաններ), որոնք պարունակում են պրոթեզային խումբ (օրինակ, lipoic թթու): Այս խումբը ներառում է նաեւ բազմաթիվ պերօքսիդազներ:
• Էննիզմները, որոնց համար պարտադիր է կոոենսիմի վերածումը: Դրանք ներառում են kinases, ինչպես նաեւ oxidoreductases մեծ մասը:
• Այլ կատալիզատորներ, որոնց կազմը դեռեւս լիովին հասկանալի չէ:

Առաջին խմբում գտնվող բոլոր նյութերը լայնորեն օգտագործվում են սննդի արդյունաբերության մեջ: Բոլոր մյուս կատալիզատորները պահանջում են հատուկ պայմաններ իրենց ակտիվացման համար, եւ, հետեւաբար, աշխատում են միայն մարմնի կամ որոշ լաբորատոր փորձերի ժամանակ: Այսպիսով, ֆերմենտային ֆունկցիան շատ կոնկրետ ռեակցիա է, որը բաղկացած է մարդու կամ կենդանական մարմնի խստորեն սահմանված պայմաններում ռեակցիաների որոշակի տեսակների խթանման (կատալիզացիան):

Ինչ է տեղի ունենում ակտիվ կենտրոնում, կամ էլ ինչու է ֆերմենտները արդյունավետ աշխատել:

Մենք արդեն մեկ անգամ ասել ենք, որ enzymatic կատալիզի ընկալման բանալին ակտիվ կենտրոնի ստեղծումն է: Այնտեղ այն է, որ տեղի է ունենում սուբստրատի կոնկրետ միացում, որը նման պայմաններում դառնում է ավելի ակտիվ: Որպեսզի հասկանաք այնտեղ կատարվող ռեակցիաների բարդությունը, եկեք մի պարզ օրինակ բերենք `գլյուկոզայի խթանումը, 12 ֆերմենտը պետք է միանգամից վերցվի: Նման անհանգիստ փոխազդեցությունը հնարավոր է միայն այն պատճառով, որ ֆերմենտային ֆունկցիան կատարող սպիտակուցը ունի առանձնահատկության ամենաբարձր աստիճան:

Էզիմների տեսակների առանձնահատկությունը

Դա կարող է լինել բացարձակ: Այս դեպքում առանձնահատկությունը դրսեւորվում է միայն մեկ, խստորեն սահմանված ֆերմենտի տեսակ: Ուրեյզը փոխազդում է միայն քերականով: Լակտոզային կաթով արձագանքում, այն չի մտնում որեւէ հանգամանքներում: Սա մարմնի մեջ սպիտակուց-ֆերմենտների ֆունկցիա է:

Բացի այդ, հաճախ բացարձակ խմբային առանձնահատկություն կա: Քանի որ կարելի է հասկանալ անունից, այս դեպքում կա «զգայունություն» խստորեն մի օրգանական նյութերի մեկ դասի համար (էթերներ, ներառյալ բարդ, ալկոհոլային կամ ալդեհիդներ): Այսպիսով, պեպսինը, որը ստամոքսի հիմնական ֆերմենտներից մեկն է, ցույց է տալիս միայն կոնկրետություն միայն պեպտիդային կապի հիդրոիզացման վերաբերյալ: Ալկոհոլը դիհիդրոգենազը շաղկապում է բացառապես սպիրտներով, իսկ լակտիդային դեոդիլենոզը չի խախտում ոչինչ, բացի α-hydroxy թթուներից:

Այն նաեւ տեղի է ունենում, որ ֆերմենտային ֆունկցիան բնորոշ է միացությունների որոշակի խմբին, սակայն որոշ պայմանների համաձայն, ֆերմենտները կարող են գործել իրենց հիմնական «նպատակից» տարբերվող նյութերի վրա: Այս դեպքում կատալիզատորը «gravitates» է որոշակի դասի նյութերի, բայց որոշակի պայմաններում այն կարող է բաժանել այլ միացություններ (պարտադիր չէ, որ նման է): Ճիշտ է, այս դեպքում արձագանքը շատ անգամներ դանդաղ է ընթանում:

Պեպտիդային կապի վրա գործելու թփինի կարողությունը լայնորեն հայտնի է, բայց շատ քիչ մարդիկ գիտեն, որ այս սպիտակուցը, որը կատարում է գաստրոթեմենտային տրակտում ֆերմենտային ֆունկցիա, կարող է բավականին հեշտությամբ փոխազդել տարբեր տարրերի միացությունների հետ:

Ի վերջո, առանձնահատկությունը կարող է լինել օպտիկական: Այս ֆերմենտները կարող են փոխազդել լիարժեք բազմազան նյութերի լայն շրջանակի հետ, բայց միայն այն պայմանով, որ նրանք ունեն խիստ սահմանված օպտիկական հատկություններ: Այսպիսով, այս դեպքում սպիտակուցների ֆերմենտային ֆունկցիան մեծապես նման է ոչ ֆերմենտների գործողությունների սկզբունքին եւ անօրգանական ծագման կատալիզատորներին:

Ինչ գործոններ են որոշում կատալիզի արդյունավետությունը:

Այսօր, ենթադրվում է, որ ֆերմենտի արդյունավետության բարձր աստիճանի որոշող գործոնները հետեւյալն են.

• Համակենտրոնացման ազդեցությունը:
• Տարածության կողմնորոշման ազդեցությունը:
• Ակտիվ ռեակցիայի կենտրոնի բազմաֆունկցիոնալությունը:

Ընդհանուր առմամբ, կոնցենտրացիայի ազդեցության էությունը ոչ մի կերպ չի տարբերվում անօրգանական կատալիզի ռեակցիայից: Այս դեպքում ակտիվ կենտրոնում ստեղծվում է նյութի կոնցենտրացիան, որը լուծման ամբողջ ծավալի համար մի քանի անգամ ավելի մեծ է, քան նույն արժեքը: Ռեակցիայի կենտրոնում, նյութի մոլեկուլները ընտրովիորեն դասավորված են, որոնք պետք է արձագանքեն միմյանց հետ: Դժվար չէ գուշակել, որ այդ ազդեցությունն առաջացնում է քիմիական ռեակցիայի արագության մի քանի պատվերների ավելացում:

Երբ ստանդարտ քիմիական գործընթացը ընթանում է, այն չափազանց կարեւոր է, որը փոխազդեցող մոլեկուլների մի մասը կխախտի իրար: Պարզապես, բախման պահին նյութի մոլեկուլները պետք է պարտադիր լինեն խստորեն կողմնորոշվել միմյանց նկատմամբ: Շնորհիվ այն հանգամանքի, որ ֆերմենտի ակտիվ կենտրոնում նման շրջադարձը պարտադիր է, որից հետո բոլոր մասնակից բաղադրիչները տեղավորվում են որոշակի գոտում, կատալիզի ռեակցիան արագացվում է մոտավորապես երեք հրամանով:

Համաձայն A- Դաս այս դեպքում խոսքը վերաբերում է սեփականության բոլոր բաղադրիչների հաշվառումով ակտիվ կայքի միեւնույն ժամանակ, (կամ խիստ համակարգված) ակտի վրա մոլեկուլ «վերաբերվում» նյութ: Որտեղ մեկ (մոլեկուլ), որը ոչ միայն համապատասխան ֆիքսված տարածության (տես վերեւում), այլեւ մեծապես փոխում է իր հատկանիշներ: Այս ամենը միասին հանգեցնում է այն բանին, որ այդ ֆերմենտի դառնում շատ ավելի հեշտ է գործել է substrate, ինչպես նաեւ անհրաժեշտության դեպքում: